عنوان مقاله
پژوهش پتانسیومتری- pH در رابطه با گرایشات کی لیت سازی p- هیدروکینون و کمپلکس های فنول ایمینودی استات مس (II)
فهرست مطالب
چکیده
مقدمه
بخش آزمایشی
نتایج و بحث
نتیجه گیری
بخشی از مقاله
مواد
مونوهیدرات استات مس(2)، p- هیدروکینون، 2- هیدروکسی بنزوئیک اسید، ایمینو دی استیک اسید، پارافورمالدهید، کلرید پتاسیم، و پتانسیم هیدروژن فتالات از Aldrich. بدست آمدند. هیدروکسید سدیم و کلرید هیدروژن از Merck. خریداری شدند. کلیه مواد شیمیایی، درجه یا گرید معرف داشته و بدون تصفیه بکاربرده شدند.
کلمات کلیدی:
Research Article pH-Potentiometric Investigation towards Chelating Tendencies of p-Hydroquinone and Phenol Iminodiacetate Copper(II) Complexes Marios Stylianou,1 Anastasios D. Keramidas,1 and Chryssoula Drouza2 1Department of Chemistry, University of Cyprus, 1678 Nicosia, Cyprus 2Agricultural Production and Biotechnology and Food Science, Cyprus University of Technology, P.O. Box 50329, 3603 Lemesos, Cyprus Correspondence should be addressed to Chryssoula Drouza, chryssoula.drouza@cut.ac.cy Received 27 January 2010; Accepted 23 March 2010 Academic Editor: Spyros P. Perlepes Copyright © 2010 Marios Stylianou et al. This is an open access article distributed under the Creative Commons Attribution License, which permits unrestricted use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original work is properly cited. Copper ions in the active sites of several proteins/enzymes interact with phenols and quinones, and this interaction is associated to the reactivity of the enzymes. In this study the speciation of the Cu2+ with iminodiacetic phenolate/hydroquinonate ligands has been examined by pH-potentiometry. The results reveal that the iminodiacetic phenol ligand forms mononuclear complexes with Cu2+ at acidic and alkaline pHs, and a binuclear Ophenolate-bridged complex at pH range from 7 to 8.5. The binucleating hydroquinone ligand forms only 2 : 1 metal to ligand complexes in solution. The pK values of the protonation of the phenolate oxygen of the two ligands are reduced about 2 units after complexation with the metal ion and are close to the pK values for the copper-interacting tyrosine phenol oxygen in copper enzymes.
